Fri . 19 Nov 2019

S100A10

1A4P, 1BT6, 4DRW, 4FTG, 4HRE, 4HRG, 4HRH
Идентификаторы
Псевдонимы
S100A10, 42C, ANX2L, ANX2LG, CAL1L, CLP11, Ca, GP11, P11, p10, кальцийсвязывающий белок S100 A10
Внешние идентификаторы
MGI: 1339468 HomoloGene: 2228 GeneCards: S100A10
Местоположение гена Человек
Chr
Человек с хромосомой 1
Band
1q213
Начало
151,982,915 п.о.
Конец
151,994,390 п.н. - Местоположение гена Мышь
Chr
Хромосома 3 мыши
Band
3 F21 | 3 4051 cM
Начало - 93,555,080 п.н.
Конец
93 564 643 п.н.
паттерн экспрессии РНК
Больше справочных данных по экспрессии
Онтология генов
Молекулярная функция
связывание ионов кальция
связывание белка
гомодимеризационная активность белка в ионном канале связывание липидного связывания
клеточный компонент
мембранный плот
внешний компонент плазматической мембраны
внеклеточная экзосома эндоплазматического ретикулума
внеклеточная область
биологический процесс
положительная регуляция сборка фокальной адгезии - позитивная регуляция активности ГТФазы - позитивная регуляция лития субстрата, зависимое от адгезии клеточное распространение, позитивная регуляция связывания, гетеротетрамеризация белка, сборка мембранного плота, отпочкование пузырьков от мембраны, позитивная регуляция сборки волокон стресса, реакция на лекарство. > локализация белка в плазматической мембране
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
Виды
Человек
Мышь
Entrez
6281
20194
Ensembl
ENSG00000197747
ENSMUSG00000041959
UniProt
P60903
P08207
мРНК RefSeq
NM_002966
NM_009112
белок RefSeq
NP_002957
NP_033138
Местоположение UCSC
Chr 1: 15198 - 15199 Мб
Chr 3: 9356 - 9356 Мб
Поиск PubMed в Викиданных - Просмотр / редактирование человека
Просмотр / редактирование мыши
S100 кальцийсвязывающий белок A10 S100A10 также известный как p11, является белком, который кодируется геном S100A10 у человека, и геном S100a10 у других видов. S100A10 является членом семейства белков S100, содержащих два кальцийсвязывающих мотива EF-руки. Белки S100 локализованы в cytop Лазм и / или ядро широкого круга клеток. Они регулируют ряд клеточных процессов, таких как прогрессирование и дифференцировка клеточного цикла. Белок S100 участвует в экзоцитозе и эндоцитозе путем реорганизации F-актина. Белок p11 связан с Транспорт нейротрансмиттеров. Найденный в мозге человека и других млекопитающих, он участвует в регуляции настроения. Кроме того, благодаря его взаимодействию с белками, сигнализирующими о серотонине, и его корреляции с симптомами расстройств настроения, p11 является новой потенциальной мишенью для медикаментозная терапия
Содержание
1 Ген
2 Структура
3 Функция
4 Взаимодействия
41 Таблица 1
5 Регуляция
51 Регуляция активности белка
52 Регуляция транскрипции
521 Таблица 2
6 Клиническое значение
61 Депрессия
62 Лечение
63 Будущие клинические испытания
7 Ссылки
8 Дополнительная литература
9 Внешние ссылки
Gene
Семейство генов S100 включает как минимум 13 членов, которые расположены в виде кластера на хромосо me 1q21 У людей в настоящее время известно 19 членов семейства, большинство генов S100 от S100A1 до S100A16. Структура
Кристаллографическая структура тетрамера белка p11. Дисульфидные связи между парой димеров голубого и зеленого представлены желтыми палочками. N -конец аннексина II имеет пурпурный цвет. Белок р11 может быть найден в виде свободного мономера, гомодимера или гетеротетрамера, состоящего из димерного комплекса р11 с двумя молекулами аннексина II. Гомодимер или гетеротетрамер, в свою очередь, может димеризоваться образование двух дисульфидных связей (см. рисунок слева). Мономер p11 представляет собой асимметричный белок, состоящий из четырех альфа-спиралей. Димеризованная форма белка создается путем упаковки спиралей H1 и H4 в антипараллельном расположении с гидрофобными участками, находящимися в core
Структура p11 классифицируется парой мотив спираль-петля-спираль, также известный как тип EF-hand, который распознает и связывает ионы кальция. Это является общим для всех известных прототипов S-100. eins. Типы EF-hand, объединенные анти-параллельной бета-цепью между петлями L1 и L3, расположены на одной стороне молекулы, напротив N- и C-концов. Как член семейства S-100, его структура напоминает структуру белков S-100A1 и S-100B. Этот класс белков участвует в регуляции сборки цитоскелета, цитозольных ферментов и динамики мембран. Участие P11 в цитоскелете может способствовать транспорту других белков по всему клетка и клеточная мембрана. В отличие от других белков S-100, вторая EF-рука белка p11 неспособна связывать кальций из-за ряда мутаций, вызванных делециями и заменами аннексина II, который привлекает отрицательно заряженные фосфолипиды, связывает к p11 в сайте связывания Ca2 +. Кроме того, аннексин II участвует во взаимодействиях мембраны с цитоскелетом и в регуляции ионных потоков и веществ через мембрану. Р11 и аннексин II образуют гетеротетрамерный белковый комплекс, который имитирует структуру и функцию белков S-100, активируемых связыванием кальция. Этот тетрамерный комплекс более стабилен, чем димер p11, поэтому избыточная экспрессия гена аннексина II приводит к более высоким уровням белка p11. Функция
P11 является неотъемлемой частью клеточных структурных лесов, которые взаимодействуют с белками плазматической мембраны через его связь с аннексином II. Недавно было обнаружено, что он образует комплекс с аннексином I, хотя механизм остается неизвестным. Он работает вместе с белками, ассоциированными с цитозолем и периферической мембраной, такими как AHNAK в развитии внутриклеточной мембраны P11 участвует в транспортировке белков, участвующих в регуляции настроения, ноцицепции и поляризации клеток. Он обнаруживается в типах клеток по всему организму, хотя он находится преимущественно в легких и почках. Он участвует в перенос белков на плазматическую мембрану и может быть выражен на поверхности клетки в качестве рецептора многих Транспортируемые белки являются рецепторами клеточной поверхности в путях передачи сигнала, а ионные каналы P11 облегчают ноцицепцию, поглощение Ca 2+ и клеточную поляризацию. В сочетании с аннексином II p11 связывает рецепторные и канальные белки и направляет их на поверхность клетки, что приводит к увеличению локализации мембраны и последовательная увеличенная функциональная экспрессия этих белков
Ионные каналы являются одними из нескольких белков, которые транспортируются посредством взаимодействия с p11. Некоторые из этих белков включают Nav18, TRPV5, TRPV6, TASK-1, и ASIC1a Nav18 является устойчивым к тетродотоксину натриевым каналом заменяет потерянный натрий после повреждения клеток. Повышенная экспрессия этих каналов изменяет величину тока натрия через мембрану. TRPV5 и TRPV6 являются переходными потенциальными каналами рецептора, селективными для ионов Ca + и Mg2 +. TASK-1 представляет собой двухпористый домен K +, связанный с TWIK каналом. чувствительный к кислоте K TASK P11 также может действовать как фактор удержания, предотвращая выход TASK-1 из эндопла smic reticulum ASIC1a является чувствительным к кислоте ионным каналом, участвующим в болевом сенсорном пути, который регулируется p11. Хотя точный механизм неясен, было показано, что белок p11 играет важную роль в регуляции передачи серотонина в мозге серотонина 5 -гидрокситриптамин или 5-HT, является нейротрансмиттером, обнаруживаемым в центральной и периферической нервной системе. Он участвует в механизмах, ответственных за формирование памяти и обучение, но наиболее известен своей ролью в регуляции сокращения мышц, аппетита, сна и изменения настроения. Уровни серотонина, обнаруженные в мозге, связаны с развитием расстройств настроения, таких как клиническая депрессия. Р11 взаимодействует с белками рецептора серотонина, рецепторами 5-НТ, такими как 5-НТ1В, модулируя пути передачи сигнала рецептора, активируемые связыванием серотонина. P11 также рекрутирует экспрессию рецептора 5-HT4 на клеточной поверхности, увеличивая его концентрацию в синапсе. Это приводит к более быстрой зависимости от серотонина активность 5-HT4 участвует в регуляции активности киназы в центральной нервной системе, фосфорилировании целевых белков и содействии эндосомальной активности. Р11 экспрессируется с мРНК 5-HT4 и ее белком в частях мозга, связанных с депрессией, что позволяет предположить, что их функции связаны и влияют на настроение. Белок p11 также может быть представлен на клеточной поверхности в качестве рецептора для активатора плазминогена тканевого типа tPA и продукции плазминогена многими клетками зависит от p11
Взаимодействия
S100A10 было показано взаимодействовать с TRPV5, TRPV6, TASK-1, ASIC1a, CTSB, BAD, KCNK3, UBC и ANXA2. Существует специфичность во взаимодействии между p11 и 5-HT1B в двухгибридном экране, использующем двадцать шесть из 29 дважды положительные клоны добычи, содержащие ген, кодирующий p11. Это исследование показало, что p11 взаимодействовал с рецепторами 5-HT1B, но не с рецепторами 5-HT1A, 5-HT2A, 5-HT5A, 5-HT6, допамином D1 или D2, двумя не относящимися к приманке C115 и pRP21, или пустой пла smid Специфическое взаимодействие было подтверждено тремя другими способами: в клетках HeLa и ткани мозга было обнаружено, что p11 коиммунопреципитирует с 5-HT1B рецепторами; Иммунофлуоресцентные исследования показывают колокализацию между рецепторами p11 и 5-HT1B на клеточной поверхности; и распределение мРНК p11 в головном мозге напоминает распределение мРНК рецептора 5-HT1B. В приведенной ниже таблице показаны белки, которые взаимодействуют с p11, и функциональная роль p11 в этих взаимодействиях. Таблица 1. Интерактор
Биологическая функция P11
Ссылка
Annexin 2
Регуляция эндосомных функций
5-HT1B рецептор
Локализация 5-HT1B рецепторов на поверхности клетки
NaV18 натриевый канал
Увеличение каналов NaV18 на плазматической мембране
калиевого канала TASK-1
Регуляция каналов TASK-1 на плазматической мембране
каналов ASIC-1
Увеличение каналов ASIC на плазматической мембране
каналов TRPV5 / TRPV6
Увеличение TRPV5 / TRPV6 каналов на плазматической мембране
NS3
Опосредование высвобождения вируса
Цитозольная фосфолипаза A2
Снижение высвобождения арахидоновой кислоты
BAD
Ингибирование проапоптотического эффекта HPV16 L2
Облегчает связывание и проникновение вируса папилломы человека типа 16
Регуляция
Регуляция активности белка
Р11 и аннексин II c комплекс регулируется фосфорилированием SerII на молекуле аннексина II с помощью протеинкиназы С PKC. Это фосфорилирование препятствует способности комплекса связываться с определенными молекулами-мишенями. Протеинкиназа A PKA устраняет действие PKC путем активации фосфатазы, которая активирует комплекс посредством дефосфорилирования Регуляция транскрипции. Текущие эксперименты на животных показали, что различные факторы и физиологические стимулы успешно регулируют уровни транскрипции белка p11. Некоторые из этих факторов показаны в таблице ниже. Таблица 2
Фактор
Биологическая система


Дексаметазон
BEAS и клетки HeLa
Трансформирующий фактор роста-α
клетки RGM-1
Эпидермальный фактор роста
деполяризация клеток BEAS и HeLa Доноры оксида азота
Клетки BEAS и HeLa
Интерферон-гамма Клетки BEAS
Витамин D
почки мыши
Ретиноевая кислота
Клетки BEAS
фактор роста нервов Клетки PC12, ганглион дорсального корешка крысы и имипрамин > лобная кора мыши
транилципромин
лобная кора мыши
Электроконвульсивное лечение
лобная кора крысы
поражение седалищного нерва
крыса
Экспериментальный аутоиммунный энцефаломиелит
мозжечок крысы
Клинический Значимость
Депрессия
Депрессия - это широко распространенное изнурительное заболевание, поражающее людей всех возрастов и уровней. Депрессия характеризуется множеством эмоциональных и физиологических симптомов, включая чувство грусти, безнадежности, пессимизма, вины, общую потерю интереса к жизнь и чувство пониженного эмоционального благополучия или низкой энергии Очень мало известно о патофизиологии клинической депрессии и других связанных с ней расстройств настроения, включая тревогу, биполярное расстройство, СДВГ, СДВГ и шизофрению. Белок р11 имеет был тесно связан с расстройствами настроения, а именно с депрессией, из-за своей роли в серотониновых системах через взаимодействие с 5-НТ-рецепторами серотонина. Серотонин воздействует на различные системы, включая автомобиль. диоваскулярная, почечная, иммунная и желудочно-кишечная системы. Текущее исследование посвящено взаимосвязи нейромедиатора с регуляцией настроения. В ходе экспериментов мыши с дефицитом белка p11 демонстрируют депрессивное поведение. Эксперименты по нокауту, в которых ген, кодирующий белок p11, был удален из геном мыши вызвал у них признаки депрессии. Это также наблюдается у людей. С другой стороны, те, у кого достаточное количество белка p11, ведут себя нормально. Когда мышам, у которых были обнаружены симптомы депрессии, вводили антидепрессанты, их уровни p11 были найдены для увеличиваются с той же скоростью, так как антидепрессанты влияют на их поведенческие изменения. Кроме того, посмертные сравнения тканей головного мозга показали гораздо более низкие уровни p11 у пациентов с депрессией по сравнению с контрольными субъектами. Уровни p11 были значительно ниже у людей с депрессией и беспомощных мышей. Это говорит о том, что измененные уровни p11 могут быть вовлечены в развитие симптомов депрессии Томс
Лечение
Большинство современных лекарств и методов лечения депрессии и тревоги повышают уровни передачи серотонина среди нейронов. Селективные ингибиторы обратного захвата серотонина Известно, что SSRI, очень успешный класс препаратов, увеличивает количество серотонина, доступного для мозга. клетки довольно быстро Несмотря на это, их терапевтические эффекты занимают от нескольких недель до месяцев. Недавние исследования показывают, что белок p11 увеличивает концентрацию рецепторов серотонина 5-НТ в нейрональных синапсах, тем самым делая сигнализацию серотонина намного более эффективной. Взаимодействие с серотонином 1b рецептор 5-HT1B и p11 можно суммировать следующим образом: когда уровни p11 увеличиваются, количество рецепторов 5-HT1B на поверхности клетки увеличивается пропорционально. Увеличение числа рецепторов 5-HT1B на поверхности нейрона увеличивает эффективность Связь серотонина через синапс. С другой стороны, когда уровни p11 снижаются, изнутри мигрирует меньше 5-HT1B рецепторов. нейрон к клеточной мембране в синаптической щели, тем самым снижая эффективность, с которой передача сигналов серотонина может происходить через синапс. Эти результаты предполагают, что, хотя уровни серотонина немедленно вводятся с помощью лекарств, период времени, в течение которого лекарство облегчает состояние пациента депрессия, скорее всего, зависит от других регуляторных белков. Таким образом, учитывая взаимодействие белка p11 с серотониновыми 5-HT-рецепторами и все большее свидетельство корреляции белка с расстройствами настроения, этот белок был определен в качестве мишени для исследования в разработке будущих антидепрессантов. > Лечение антидепрессантами ингибитором трициклической и моноаминоксидазы и электросудорожной терапией ЭСТ вызвало увеличение количества p11 в мозге этих мышей - такое же биохимическое изменение. Уровни белка p11 у людей и мышей с симптомами депрессии были существенно ниже. по сравнению с уровнями p11 у не депрессивных животных Исследователь Пол Грингард и его коллеги выдвинули гипотезу, что повышение уровня p11 приведет к тому, что мыши будут демонстрировать антидепрессантоподобное поведение, и наоборот, если уровни белка p11 будут снижены. Они использовали тест, который используется для измерения антидепрессантоподобной активности, чтобы подтвердить эту гипотезу. Полученные данные свидетельствуют о том, что сверхэкспрессированные гены p11 по сравнению с контрольными мышами обладали повышенной подвижностью и большим количеством рецепторов 5-HT1B на поверхности клетки, что делало возможной большую передачу серотонина. Когда исследователи «нокаутировали» ген p11 у мышей, они обнаружили, что у мышей с нокаутом было меньше рецепторов на клеточной поверхности, снижена передача сигналов серотонина, снижена чувствительность к сладкому вознаграждению и снижена подвижность - поведение, характерное для депрессивного поведения. Кроме того, рецепторы 5-HT1B у мышей с нокаутом p11 были менее чувствительны к серотонину и антидепрессанту препараты по сравнению с контрольными мышами, что дополнительно указывает на p11 в основном действии антидепрессантов Antidep повторяющиеся манипуляции увеличивают уровень p11, тогда как депрессивные манипуляции снижают его. Поэтому, чтобы достичь антидепрессивного эффекта, антидепрессанты должны фокусироваться на основном действии белков p11 и повышать уровни белка
Будущие клинические испытания
В настоящее время исследование Национального клинического центра CC Национального института здравоохранения проводит набор участников для исследования, в котором будут сравниваться уровни белка p11 у людей с и без основного депрессивного расстройства, а также будет определяться, влияют ли уровни p11 у пациентов на лечение. с циталопрамом Celexa, ингибитором обратного захвата серотонина. Если он будет успешным, в будущем будет доступно более персонализированное лечение MDD.


^ abc GRCh38: выпуск Ensembl 89: ENSG00000197747 - Ensembl, май 2017 г. ^ ^ abc GRCm38 : Выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000041959 - Ensembl, май 2017 г.
^ "Human PubMed Reference:"
^ "Mouse PubMed Reference:"
^ Gerke V, Weber K Nov 1985 "Регулятор Y-цепь в субстратном комплексе p36-kd вирусных тирозин-специфических протеинкиназ связана по последовательности с белком S-100 глиальных клеток ». EMBO Journal 4 11: 2917–20 PMC 554598 PMID 2998764
^ Harder T, Kube E, Gerke V Apr 1992 "Клонирование и характеристика человеческого гена, кодирующего p11: структурное сходство с другими членами семейства генов S-100" Gene 113 2: 269–74 doi: 101016 / 0378-11199290406-F PMID 1533380
^ ab "Entrez Gene: S100A10 S100 кальцийсвязывающий белок A10"
^ abc Rosack J 2006 "Открытие белка может привести к появлению новых психиатрических препаратов" Новости психиатра
^ Volz A, Korge BP, Compton JG, Ziegler A , Steinert PM, Mischke D Oct 1993 "Физическое картирование функционального кластера генов эпидермальной дифференцировки на хромосоме 1q21" Геномика 18 1: 92–9 doi: 101006 / geno19931430 PMID 8276421
^ abcde Réty S, Sopkova J, Renouard M , Osterloh D, Gerke V, Tabaries S, Russo-Marie F, Lewit-Bentley A Jan 1999 "Кристаллическая структура комплекса p11 с N-концевым пептидом аннексина II "Nature Structural Biology 6 1: 89–95 doi: 101038/4965 PMID 9886297
^ Puisieux A, Ji J, Ozturk M Jan 1996" Аннексин II усиливает клеточные уровни p11 белок с помощью посттрансляционных механизмов "Биохимический журнал 313 313 1: 51–5 doi: 101042 / bj3130051 PMC 1216908 PMID 8546709
^ abc Rescher U, Gerke V Jan 2008" S100A10 / p11: семья, друзья и функции " PDF Pflügers Archiv 455 4: 575–82 doi: 101007 / s00424-007-0313-4 PMID 17638009
^ ab Warner-Schmidt JL, Flajolet M, Maller A, Чен EY, Qi H, Свеннингссон P, Грингард P Фев 2009 «Роль p11 в клеточных и поведенческих эффектах стимуляции 5-HT4 рецепторов» Journal of Neuroscience 29 6: 1937–46 doi: 101523 / JNEUROSCI5343-082009 PMID 19211900
^ ab Kwon M, MacLeod TJ, Zhang Y, Waisman DM, январь 2005 г. "S100A10, аннексин A2 и гетеротетрамер аннексина a2 в качестве потенциальных рецепторов плазминогена". Границы биологических наук 10 1–3: 300–25 doi: 102741/1529 PMID 15574 370
^ abc van de Graaf SF, Hoenderop JG, Gkika D, Lamers D, Prenen J, Rescher U, Gerke V, Staub O, Nilius B, Bindels RJ Apr 2003 "Функциональная экспрессия эпителиальных Ca2 + каналов TRPV5 и TRPV6 требуется объединение комплекса S100A10-аннексин 2 "The EMBO Journal 22 7: 1478–87 doi: 101093 / emboj / cdg162 PMC 152906 PMID 12660155
^ Май Дж, Финли Р.Л., Вайсман Д.М., Слоан Б.Ф., апрель 2000 г." Человеческий прокатепсин " B взаимодействует с тетрамером аннексина II на поверхности опухолевых клеток "The Journal of Biological Chemistry 275 17: 12806–12 doi: 101074 / jbc2751712806 PMID 10777578
^ ab Hsu SY, Kaipia A, Zhu L, Hsueh AJ Nov 1997 «Интерференция индуцированного BAD Bcl-xL / Bcl-2 апоптоза, вызванного промотором смерти, в клетках млекопитающих с помощью 14-3-3 изоформ и P11» Молекулярная эндокринология 11 12: 1858–67 doi: 101210 / me11121858 PMID 9369453
^ ab Girard C, Tinel N, Terrenoire C, Romey G, Lazdunski M, Borsotto M Sep 2002 "p11, субъединица аннексина II, вспомогательный белок, связанный с фоновый канал K +, TASK-1 "The EMBO Journal 21 17: 4439–48 doi: 101093 / emboj / cdf469 PMC 125412 PMID 12198146
^ ab He KL, Деора А. Б., Сюн Х, Лин К, Векслер Б. Б., Несвизский R, Хаджар К.А., июль 2008 г. «Аннексин A2 эндотелиальной клетки регулирует полиубиквитинирование и деградацию своего партнера по связыванию S100A10 / p11». Журнал биологической химии 283 28: 19192–200 doi: 101074 / jbcM800100200 PMC 2443646 PMID 18434302
^ abcssonfg , Chergui K, Rachleff I, Flajolet M, Zhang X, El Yacoubi M, Vaugeois JM, Nomikos GG, Greengard P Jan 2006 «Изменения в функции рецептора 5-HT1B с помощью p11 в состояниях, подобных депрессии» Science 311 5757: 77–80 doi: 101126 / science1117571 PMID 16400147
^ ab Falk W, Leonard EJ May 1982 «Хемотаксис очищенных человеческих моноцитов in vitro: отсутствие потребности в дополнительных клетках» Инфекция и иммунитет 36 2: 591–7 doi: 101016 / jcoph200610001 PMC 351269 PMID 7085073: ^ ab Gladwin MT, Yao XL, Cowan M, Huang XL, Schneider R, Gra NT LR, Logun C, Shelhamer JH Dec 2000 «Ретиноевая кислота снижает уровни белка p11 в эпителиальных клетках бронхов с помощью посттрансляционного механизма» Американский журнал физиологии клеточной и молекулярной физиологии легких 279 6: L1103–9 doi: 101152 / ajplung20002796l1103 PMID 1106868 > ^ Donier E, Rugiero F, Okuse K, Wood JN Nov 2005 "Легкая цепь аннексина II p11 способствует функциональной экспрессии кислоточувствительного ионного канала ASIC1a" Журнал биологической химии 280 46: 38666–72 doi: 101074 / jbcM505981200 PMID 16169854
^ Битон А.Р., Родригес Дж., Редди Ю.К., Рой П. Окт 2002 "Белковый мембранный белок кальпактин образует комплекс с вирусом синего языка NS3 и обеспечивает высвобождение вируса" Слушания Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки 99 20: 13154–9 doi: 101073 / pnas192432299 PMC 130602 PMID 12235365
^ Wu T, Angus CW, Yao XL, Logun C, Shelhamer JH Jul 1997 "P11, уникальный член семейства кальций-связывающих белков S100, взаимодействует с nd ингибирует активность 85-кДа цитозольной фосфолипазы А2 "The Journal of Biological Chemistry 272 27: 17145–53 doi: 101074 / jbc2722717145 PMID 9202034
^ Вудхэм А. В., Да Сильва Д. М., Скейт Дж. Г., Рафф А. Б., Амброзо М. Р. , Бренд HE, Isas JM, Langen R, Kast WM 2012-01-01 «Субъединица S100A10 гетеротетрамера аннексина A2 облегчает L2-опосредованную вирусную папиллому человека» PLOS ONE 7 8: e43519 doi: 101371 / journalpone0043519 PMC 3425544 PMID 22927980
^ Яо XL, Коуэн М.Дж., Гладвин М.Т., Лоуренс М.М., Ангус С.В., Шелхамер Дж.Х., июнь 1999 г. «Дексаметазон изменяет высвобождение арахидоната из человеческих эпителиальных клеток путем индукции синтеза белка р11 и ингибирования активности фосфолипазы А2» The Journal of Biological Chemistry 274 24: 17202–8 doi: 101074 / jbc2742417202 PMID 10358078
^ Акиба С., Хатазава Р., Оно К, Хаяма М., Мацуи Н, Сато Т. ноя 2000 г. «Преобразование фактора роста альфа стимулирует выработку простагландина через цитозольную фосфолипазу А2 под действием контроль р11 в р в эпителиальных клетках желудка »British Journal of Pharmacology 131 5: 1004–10 doi: 101038 / sjbjp0703637 PMC 1572404 PMID 11053223
^ Хуанг XL, Павличак Р., Коуэн М.Дж., Гладвин М.Т., Мадара П, Логун С., Шелхамер Дж.Х. октябрь 2002 г. «Эпидермальный фактор роста индуцирует экспрессию гена и белка p11 и снижает регуляцию высвобождения арахидоновой кислоты, вызванной ионофором кальция, в эпителиальных клетках человека» Journal of Biological Chemistry 277 41: 38431–40 doi: 101074 / jbcM207406200 PMID 12163506
^ Pawliczak R , Cowan MJ, Huang X, Nanavaty UB, Alsaaty S, Logun C, Shelhamer JH, ноябрь 2001 г. «Экспрессия p11 в эпителиальных клетках бронхов человека повышается за счет оксида азота в cGMP-зависимом пути, включающем активацию протеинкиназы G», The Journal of Biological Chemistry 276 48: 44613–21 doi: 101074 / jbcM104993200 PMID 11571284
^ Хуанг XL, Павличак Р., Яо XL, Коуэн М.Дж., Гладвин М.Т., Уолтер М.Дж., Хольцман М.Дж., Мадара П, Логун С., Шелхамер Дж.Х., март 2003 г. «Интерферон» -гамма индуцирует ген p11 и экспрессию белка в человеческих эпителиальных клетках через интерферон-гамма-активированные последовательности в промоторе p11 "The Journal of Biological Chemistry 278 11: 9298–308 doi: 101074 / jbcM212704200 PMID 12645529
^ Okuse K, Малик-Холл M, Baker MD, Poon WY, Kong H, Chao MV, Wood JN Jun 2002 "Легкая цепь аннексина II регулирует экспрессию специфических для сенсорных нейронов натриевых каналов" Nature 417 6889: 653–6 doi: 101038 / nature00781 PMID 12050667
^ De León M, Van Элдик Л.Дж., Шутер Е.М., июнь 1991 г. «Дифференциальная регуляция бета S100 и мРНК, кодирующих S100-подобные белки 42А и 42С, во время развития и после поражения седалищного нерва крысы» Journal of Neuroscience Research 29 2: 155–62 doi: 101002 / jnr490290204 PMID 1890696
^ Крейнер М.Дж., Ло А.К., Блэк Дж.А., Бейкер Д., Ньюкомб Дж, Кузнер М.Л., Ваксман С.Г., март 2003 г. «Приложение II / p11 активируется в клетках Пуркинье в EAE и MS» NeuroReport 14 4: 555– 8 doi: 101097 / 00001756-200303240-00005 PMID 12657884
^ Hamilton J 2006 "Исследование проливает свет на то, как лекарство от депрессии s Работа "Национальное общественное радио
^" p11 Уровни белка у пациентов с серьезным депрессивным расстройством, получающих лечение циталопрамом "ClinicalTrialsgov
Дополнительная литература
Akiba S, Hatazawa R, Ono K, Hayama M, Matsui H, Sato T Ноябрь 2000 «Трансформирующий фактор роста-альфа стимулирует выработку простагландина посредством цитозольной фосфолипазы А2 под контролем p11 в эпителиальных клетках желудка крысы». British Journal of Pharmacology 131 5: 1004–10 doi: 101038 / sjbjp0703637 PMC 1572404 PMID 11053223
Gladwin MT , Яо XL, Коуэн М., Хуан XL, Шнайдер Р., Грант Л.Р., Логун С., Шелхамер Д.Х. Дек 2000 г. «Ретиноевая кислота снижает уровень белка р11 в эпителиальных клетках бронхов с помощью посттрансляционного механизма» Американский журнал физиологии клеточной и молекулярной физиологии легких 279 6 : L1103–9 doi: 101152 / ajplung20002796l1103 PMID 11076800
Huang XL, Pawliczak R, Cowan MJ, Gladwin MT, Madara P, Logun C, Shelhamer JH Oct 2002 «Эпидермальный фактор роста индуцирует экспрессию гена p11 и белка и снижается -регулирует высвобождение арахидоновой кислоты, вызванной ионофором кальция, в эпителиальных клетках человека "The Journal of Biological Chemistry 277 41: 38431–40 doi: 101074 / jbcM207406200 PMID 12163506
Huang XL, Pawliczak R, Yao XL, Cowan MJ, Gladwin MT, Уолтер М.Дж., Хольцман М.Дж., Мадара П, Логун С., Шелхамер Дж.Х., март 2003 г. «Интерферон-гамма индуцирует экспрессию гена и белка р11 в эпителиальных клетках человека через интерферон-гамма-активированные последовательности в промоторе р11». Журнал биологической химии 278 11: 9298–308 doi: 101074 / jbcM212704200 PMID 12645529
Masiakowski P, Shooter EM, февраль 1988 г. «Фактор роста нервов индуцирует гены двух белков, связанных с семейством белков, связывающих кальций, в клетках PC12». Материалы Национальной академии наук. Соединенных Штатов Америки 85 4: 1277–81 doi: 101073 / pnas8541277 PMC 279750 PMID 3422491
Yao XL, Cowan MJ, Gladwin MT, Lawrence MM, Angus CW, Shelhamer JH Jun 1999 "Дексаметазон изменяет высвобождение арахидоната из человека epithel иные клетки путем индукции синтеза белка p11 и ингибирования активности фосфолипазы А2 "The Journal of Biological Chemistry 274 24: 17202–8 doi: 101074 / jbc2742417202 PMID 10358078
Schäfer BW, Heizmann CW, апрель 1996" Семейство S100 EF- кальций-связывающие белки: функции и патология "Тенденции в биохимических науках 21 4: 134–40 doi: 101016 / S0968-00049680167-8 PMID 8701470
Dooley TP, Weiland KL, Simon M Jul 1992" последовательность кДНК человека p11 кальпактин I легкая цепь "Genomics 13 3: 866–8 doi: 101016 / 0888-75439290171-N PMID 1386341
Creutz CE, Moss S, Edwardson JM, Hide I, Gomperts B Apr 1992" Дифференциальное распознавание секреторных пузырьков аннексинами Курс Европейской молекулярно-биологической организации "Передовые методы изучения секреции" "Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях 184 1: 347–52 doi: 101016 / 0006-291X9291199-Z PMID 1533123
Kube E, Weber K, Gerke V Jun 1991" Primary строение человека, курицы и Xenopus laevis p11, клетка lar ligand субстрата Src-киназы, аннексин II "Gene 102 2: 255-9 doi: 101016 / 0378-11199190086-Q PMID 1831433
Becker T, Weber K, Johnsson N Dec 1990" Распознавание белка через короткие амфифильные спирали; мутационный анализ сайта связывания аннексина II для p11 "EMBO Journal 9 13: 4207-13 PMC 552202 PMID 2148288
Schäfer BW, Wicki R, Engelkamp D, Mattei MG, Heizmann CW Feb 1995" Выделение YAC клон, охватывающий кластер из девяти генов S100 в хромосоме человека 1q21: обоснование новой номенклатуры семейства кальцийсвязывающих белков S100 "Genomics 25 3: 638–43 doi: 101016 / 0888-75439580005-7 PMID 7759097
Kato S , Sekine S, Oh SW, Kim NS, Umezawa Y, Abe N, Yokoyama-Kobayashi M, Aoki T Dec 1994 "Создание банка полноразмерных кДНК человека" Gene 150 2: 243–50 doi: 101016 / 0378-11199490433 -2 PMID 7821789
Engelkamp D, Schäfer BW, Mattei MG, Erne P, Heizmann CW Jul 1993 "Шесть генов S100 кластеризованы на хромосоме человека 1q21: идентификация двух генов, кодирующих два ранее не сообщенных кальцийсвязывающих белка S100D и S100E "Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки 90 14: 6547–51 doi: 101073 / pnas90146547 PMC 46969 PMID 8341667
Jost M, Gerke V Oct 1996 «Картирование важного регуляторного сайта для фосфорилирования протеинкиназы С в N-концевом домене аннексина II» Biochimica et Biophysica Acta 1313 3: 283–9 doi: 101016 / 0167-48899600101-2 PMID 8898866
Munz B, Gerke V, Gillitzer R, Werner S. Mar 1997 "Дифференциальная экспрессия субъединиц кальпактина I аннексина II и p11 в культивируемых кератиноцитах и при заживлении ран" Журнал исследовательской дерматологии 108 3 : 307–12 doi: 101111 / 1523-1747ep12286470 PMID 9036930
Kang HM, Kassam G, Jarvis SE, Fitzpatrick SL, Waisman DM, февраль 1997 г. «Характеристика человеческого рекомбинантного тетрамера аннексина II, очищенного от бактерий: роль N-концевого ацетилирования «Biochemistry 36 8: 2041–50 doi: 101021 / bi962569b PMID 9047302
Wu T, Angus CW, Yao XL, Logun C, Shelhamer JH Jul 1997» P11, уникальный член семейства S100 кальцийсвязывающих белков, взаимодействует с цитозольными фосфолипами 85 кДа и ингибирует их e A2 "Журнал биологической химии 272 27: 17145–53 doi: 101074 / jbc2722717145 PMID 9202034
Hsu SY, Kaipia A, Zhu L, Hsueh AJ, ноябрь 1997" Интерференция BAD, связанная с Bcl-xL / Bcl-2 death promoter-induced apoptosis in mammalian cells by 14-3-3 isoforms and P11" Molecular Endocrinology 11 12: 1858–67 doi:101210/me11121858 PMID 9369453 
Ramalingam R, Rafii S, Worgall S, Hackett NR, Crystal RG Dec 1999 "Induction of endogenous genes following infection of human endothelial cells with an E1- E4+ adenovirus gene transfer vector" Journal of Virology 73 12: 10183–90 PMC 113071  PMID 10559334 
Mai J, Finley RL, Waisman DM, Sloane BF Apr 2000 "Human procathepsin B interacts with the annexin II tetramer on the surface of tumor cells" The Journal of Biological Chemistry 275 17: 12806–12 doi:101074/jbc2751712806 PMID 10777578 
External links
Associated story on US National Public Radio
v
e
PDB gallery
1a4p: P11 S100A10, LIGAND OF ANNEXIN II 
1b t6: P11 S100A10, LIGAND OF ANNEXIN II IN COMPLEX WITH ANNEXIN II N-TERMINUS 


S100A10

Random Posts

IP address blocking

IP address blocking

IP address blocking prevents connection between a server or website and certain IP addresses or rang...
Gisele Bündchen

Gisele Bündchen

Gisele Caroline Bündchen1 Portuguese pronunciation: ʒiˈzɛli kaɾoˈlini ˈbĩtʃẽj, German pronuncia...
Sheldon, West Midlands

Sheldon, West Midlands

Sheldon is an area of east Birmingham, England Historically part of Warwickshire, it is close to the...
Beverly, Chicago

Beverly, Chicago

Beverly is one of the 77 community areas of Chicago, Illinois It is located on the South Side on the...